Características proliferativas de las células tumorales ascíticas de Ehrlich
Author
Elexpuru Artetxe, AnaAdvisor
Villalobo Polo, AntonioEntity
UAM. Departamento de Biología MolecularDate
1994-04-15Subjects
Tumor ascítico de Ehrlich - Tesis doctorales; Células cancerosas - Tesis doctorales; Biología y Biomedicina / BiologíaNote
Tesis doctoral inédita leída en la Universidad Autónoma de Madrid, Facultad de Medicina, Departamento de Bioquímica. Fecha de lectura: 15-4-1994Abstract
Hemos observado que las células tumorales asciticas de Ehrlich en cultivo
presentan sintesis de DNA independiente de factores de crecimiento
exógenos. Mediante un procedimiento de extracción etanol/ácido hemos
obtenido a partir de estas cblulas una fracción que induce un fenotipo
transformado en los cultivos de fibroblastos Swiss 3T3, inhibe la
proliferación de células epiteliales MvlLu y provoca, en presencia de EGF,
el crecimiento independiente de anclaje de los fibroblastos NRK. Hemos
demostrado que el responsable de estas actividades es el TGFP~. Hemos visto
que las células tumorales asciticas de Ehrlich no presentan receptores
detectables para el TGFP, aunque secretan este factor al medio
extracelular. El extracto etanol/ácido tumoral provoca in vitro la
fosforilación en residuos de serina y treonina, de una manera dependiente
de la concentración,. de un polipéptido de 98 kDa presente en todas las
líneas celulares ensayadas (MvlLu, Swiss 3T3, EGFR T17, NRK y Ehrlich). Por
otra parte, hemos visto que el EGF provoca una ligera disminución de la
proliferación de las células tumorales asciticas de Ehrlich. Hemos visto
que estas células presentan 320.000 receptores de EGF por célula formando
dos poblaciones, una de alta afinidad (Kd=1,7 nM, 45.000 receptores/célula)
y otra de baja afinidad (Kd=24 nM, 275.000 receptores/célula) . A pesar de
presentar un alto número de receptores, los niveles de autofosforilación
del receptor no son tan altos como cabria esperar, lo que sugiere que sólo
los receptores de alta afinidad inducirian su autofosforilación. Utilizando
un anticuerpo contra el receptor del EGF, hemos inmunoprecipitado in vitro
a partir de estas cblulas, un polipéptido de 45 kDa que se fosforila en
residuos de serina independientemente del EGF y que no posee actividad
quinasa hacia caseína, histona o poli-L-(G1u:Tyr).
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